Влияние экзогенного кальция на функционально-технологические свойства свинины

скачать (21793.2 kb.)

  1   2   3   4   5   6
МИНИСТЕРСТВО ОБРАЗОВАНИЯ И НАУКИ

РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ

ГОСУДАРСТВЕННОЕ ОБЩЕОБРАЗОВАТЕЛЬНОЕ УЧРЕЖДЕНИЕ ВЫСШЕГО ПРОФЕССИОНАЛЬНОГО ОБРАЗОВАНИЯ

«САНКТ-ПЕТЕРБУРГСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ УНИВЕРСИТЕТ НИЗКОТЕМПЕРАТУРНЫХ И ПИЩЕВЫХ ТЕХНОЛОГИЙ»

ДИПЛОМНАЯ РАБОТА

Влияние экзогенного кальция на функционально-технологические свойства свинины


Санкт-Петербург - 2010
ОГЛАВЛЕНИЕ
АННОТАЦИЯ

ВВЕДЕНИЕ

. ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР

.1 Белки мышечной ткани свинины

.2 Свойства белков мышечной ткани свинины

.3 Гидратация белков

.4 Влияние температуры и рН на свойства белков мышечной ткани

.4.1 Влияние температуры на свойства белков

.4.2 Влияние рН на свойства белков

.5 Влияние экзогенного кальция на свойства белков

.5.1 Структурные изменения мышечной ткани под действием различных концентраций лактата кальция

.5.2 Влияние экзогенных ионов кальция на деструкцию мышечной ткани post morten

.5.3 Интенсификация процессов структурообразования цельномышечных и фаршевых мясных продуктов при использовании различных биотехнологических приемов

.6 Влияние Са2+ на белки в зависимости от его концентрации

.7 Выводы из обзора литературных источников

. ОБОЗНАЧЕНИЕ ЦЕЛЕЙ И ЗАДАЧ ИССЛЕДОВАНИЯ НА ОСНОВЕ ЛИТЕРАТУРНОГО ОБЗОРА

. ОБЪЕКТЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ

. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЯ

.1 Графики зависимости рН от концентрации лактата Са2+ и хлорида Са2+

.2 Графики зависимости влагоудерживающей способности от концентрации лактата Са2+ и хлорида Са2+

.3 Графики зависимости количества амино-аммиачного азота от концентрации лактата Са2+ и хлорида Са2+

.4 Математическая обработка результатов измерений

.5 Выводы

. ТЕХНИКО-ЭКОНОМИЧЕСКОЕ ОБОСНОВАНИЕ

. ТЕХНИКО-ЭКОНОМИЧЕСКИЕ РАСЧЕТЫ

. ВЫВОДЫ ПО ТЭО

. ГРАЖДАНСКАЯ ОБОРОНА

. ОХРАНА ТРУДА И ТЕХНИКА БЕЗОПАСНОСТИ

.1 Анализ опасных производственных факторов

.2 Анализ пожаро- и взрывоопасности

.3 Анализ вредных производственных факторов

.4 Анализ отходов, стоков и выбросов

.5 Мероприятия по обеспечению безопасных условий труда

.6 Мероприятия по пожарной профилактике

.7 Мероприятия по обеспечению безвредных условий труда

.8 Расчет защитного заземления

.9 Схема расположения электродов

.10 Вывод

ВЫВОДЫ

СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННОЙ ЛИТЕРАТУРЫ

ПРИЛОЖЕНИЯ

АННОТАЦИЯ
Данная работа на тему «Влияние экзогенного кальция на функционально-технологические свойства свинины» включает в себя введение, краткий литературный обзор, цели и задачи исследования, объекты и методы исследования, результаты и их обсуждения, технико-экономическое обоснование, технико-экономические расчеты, разделы по гражданской обороне, охране труда и технике безопасности, заключение и список используемой литературы. Работа изложена на 125 страницах.

Введение повествует о роли мяса и мясных изделий в жизни человека, о его необходимости для человека и об отношении самого человека к мясным изделиям. Затрагивается проблема качества мяса и мясных продуктов, которое непосредственно зависит от свойств сырья. В литературном обзоре рассказывается о составе и свойствах мышечной ткани свинины, о влиянии температуры, рН, экзогенного кальция на свойства белков мышечной ткани. Затем ставится цель разработать новые многофункциональные смеси, применение которых позволит регулировать функционально - технологические свойства мяса.

Объектом исследования является мышца свинины - часть туши вырезка. Определение показателя рН осуществляется на рН-метре, показателя ВУС - методом центрифугирования, показателя амино-аммиачного азота по методу А.М. Сафронова. После проведения исследований, полученные результаты обрабатываются, анализируются, строятся графики, по которым делаются выводы.

В разделе технико-экономическое обоснование идет речь об актуальности, необходимости и полезности нашей работы. Приведены технико-экономические расчеты затрат на проведение исследований (сырье, основные материалы, химические реактивы, лабораторную посуду и др.). В разделе гражданской обороны рассматриваются химические аварии (классы опасности химических веществ, классификация типовых химических аварий), защита окружающей среды и средства индивидуальной и коллективной защиты от хлора и хлористого водорода, техника безопасности при работе с хлором, ликвидация аварийных ситуаций. Раздел охрана труда и техника безопасности включает:

. анализ основных производственных факторов;

. анализ пожаро- и взрывоопасности;

. анализ вредных производственных факторов;

. анализ отходов, стоков и выбросов;

. мероприятия по обеспечению безопасных условий труда;

. мероприятия по пожарной профилактике;

. мероприятия по обеспечению безвредных условий труда;

. расчет защитного заземления.

В конце работы приводятся выводы, список литературы, который включает в себя общее количество источников литературы 32 и приложение с таблицами, в которых приведены численные результаты опытов.
ВВЕДЕНИЕ
Среди продуктов питания, которые пользуются наибольшим спросом у россиян, мясные изделия занимают четвертое место, уступая молочной продукции, овощам и фруктам, а также хлебобулочным изделиям. Спрос на продукцию постоянно растет. Потребитель становится все более могущественной силой на отечественном рынке. Именно потребитель диктует правила на рынке, определяя ассортимент и цены. Особенности мясного изделия как скоропортящегося продукта накладывают определенный отпечаток на характер его реализации в условиях потребления.

Вкусы потребителя с течением времени становятся избирательными и их приходится учитывать не только на ближайшее время, но и в перспективе. Времена, когда потребителю можно было спихнуть любой продукт, прошли. При росте доходов и повышении уровня жизни, спрос на продукцию деликатесной категории увеличивается. Однако потребителю все время приходится делать выбор, потому что на рынке присутствует большое количество различных марок и видов деликатесов. "Кого выбрать? Что предпочесть? А вкусно-то что?". В основном большое значение имеет качество предлагаемой продукции. Цена при выборе отходит на второй план.

Потребитель ищет самую качественную продукцию не задумываясь о цене. При производстве продукции особое внимание уделяется качеству этой продукции. Качество - это первоочередная черта товара. Гарантировать постоянство качества, основная задача производителей. [1]

Качество мясных продуктов, прежде всего, связано со свойствами сырья, входящего в их состав. Радикальное изменение качества перерабатываемого сырья и, прежде всего, резко возросшее содержание в нем жира, высокий объем мяса с пороками и чрезвычайно низкими функциональными свойствами мышечных белков, потерей вкуса, цвета, запаха вызывает необходимость пересмотра и совершенствования традиционных способов производства продуктов для достижения высокого качества, пищевой и биологической ценности.

При разработке технологий производства мясных продуктов важно учитывать показатели функционально-технологических свойств (особенно влагоудерживающую способность), так как именно они определяют качество и выход готовой продукции. [2]
.

ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР
1.1 Белки мышечной ткани свинины
При разработке технологий производства мясных продуктов важно учитывать показатели функционально-технологических свойств, так как именно они определяют качество и выход готовой продукции. Влагоудерживающая способность определяет поведение белка как основного компонента в сложных мясных системах во взаимодействии с другими составляющими (жир, вода, минеральные вещества и др.) под влиянием различных технологических факторов. [2]

Свиное мясо отличается высоким содержанием полноценного и легкоусвояемого белка, незаменимых аминокислот. В нем меньше, чем в других видах мяса, таких неполноценных белков, как коллаген и эластин. [3]

Устойчивость коллагена к гидротермическому и другим воздействиям зависит от возраста животного. С увеличением возраста коллаген превращается в «зрелый» коллаген. В последнем возникают межмолекулярные поперечные связи в дополнение к внутримолекулярным поперечным связям, которые повышают устойчивость структуры зрелого коллагена. Мясо молодых животных, бедное зрелым коллагеном, отличается нежностью и мягкостью. [4]

В тушах свиней жирной упитанности содержится больше белков саркоплазмы, а в тушах нежирных свиней - больше миофибриллярных белков. Количество указанных фракций повышается с увеличением массы животного. При сильном истощении животных диаметр волокон уменьшается в два раза, и мясо становится более жестким, так как в нем повышается удельный вес соединительной ткани. В таблице 1 представлены обобщенные данные по содержанию белков и аминокислот в мясе свиней различной упитанности. Белки мышечной ткани свиней различной упитанности различаются по содержанию аминокислот. При этом с повышением жирности свинины и уменьшением количества белка содержание аминокислот соответственно уменьшается. [3]
Таблица 1

Содержание белка и аминокислот в свинине, полученной от животных различной упитанности, и в ее мышечной ткани

Показатели

Мышечная ткань свинины

Свинина







бекон

мясная

Жирная

Вода, %

74,6

54,2

51,5

38,4

Белок, %

20,4

17,0

14,3

11,7

Незаменимые аминокислоты, мг на 100 г

7 801

6 811

5 619

4 605

В том числе: Валин

1 135

1 037

831

635

Изолейцин

970

799

708

584

Лейцин

1 538

1 325

1 074

949

Лизин

1 631

1 488

1 239

963

Метионин

478

410

342

286

Треонин

961

804

654

569

Триптофан

274

233

191

154

Фенилаланин

814

715

580

465

Заменимые аминокислоты, мг на 100 г

11 637

10 116

8 602

7 068

В том числе Аланин

1 213

946

773

641

Агринин

1 223

1 031

879

717

Аспаргиновая кислота

1 895

1 577

1822

1 016

Гистидин

7

672

575

470

Глицин

864

881

695

572

Глутаминовая кислота

3 385

2 648

2 224

1754

Оксипролин

50

200

170

150

Пролин

528

628

650

694

Серин

734

708

611

499

Торозин

695

590

520

417

цистин

277

235

183

138

Общее количество аминокислот, мг на 100 г

19 438

16 927

14 221

11 673



Вырезка свинины содержит 19% белка и 7% жира.

Пищевая ценность свинины зависит от содержания в туше тканей (табл.2).
Таблица 2

Состав тканей туши свиней

Ткани

Количество в % к массе разделанной туши

Ткани

Количество в % к массе разделанной туши

Мышечная

39-58

Костная и хрящевая

10-18

Жировая

15-45

Кровь

0,6-0,8

Соединительная

6-8








Белки мышечной ткани разнообразны по аминокислотному составу, строению и свойствам. По форме белковых молекул и отношению к растворителям их делят на три группы: саркоплазматические, миофибриллярные и белки стромы.

Саркоплазматические белки: миоген, глобулин Х, миоальбумин, миоглобин, кальмодулин. На их долю приходится около 40 % мышечных белков. Они имеют глобулярное строение, извлекаются из мяса путем экстракции водой.

Белки стромы. Эти белки входят в состав сарколеммы, соединительнотканных оболочек, участвующих в построении мышц (эндомизий, перимизий, эпимизий). Основными белками стромы являются коллаген и эластин. В межклеточном веществе мышечной ткани содержатся муцины и мукоиды - сложные белки глюкопротеиды. К белкам стромы относят также нейрокератины и липопротеиды.

Миофибриллярные белки (сократительные, контрактильные): миозин, актин, актомиозин, тропомиозин, тропонин, десмин и др. По строению - это нитевидные, волокнистые белки, которые значительно хуже извлекаются из ткани, чем саркоплазматические. Растворяются в солевых растворах высокой ионной силы (например, 0,6М КСl). [5]

Тропонин - единственный белок в актиновых и миозиновых филаментах поперечнополосатых мышц позвоночных животных, имеющий высокое химическое сродство к Са2+. Каждый тропониновый комплекс связывает четыре иона кальция. Тропониновые комплексы расположены вдоль актинового филамента через каждые 40 нм, прикрепляясь одновременно к актиновому филаменту и молекуле тропомиозина. В состоянии покоя положение тропомиозина конформационно препятствует соединению головок миозина с актиновым филаментом. Связывая Са2+, тропонин претерпевает конформационные изменения, в результате чего молекула тропомиозина смещается и освобождает дорогу миозиновым поперечным мостикам для прикрепления к актиновым центрам. Следовательно, присоединение Са2+ к тропонину устраняет постоянно существующее препятствие для взаимодействия поперечных мостиков с актином. Из результатов экспериментов, сделан вывод, что ингибирование присоединения мостиков снимается при концентрации свободного Са2+ свыше 10-7 М.

Сказанное выше объясняет роль Са2+ в регуляции актин-миозинового взаимодействия в скелетных и сердечной мышце позвоночных животных. В большинстве других мышц роль кальция иная. Есть еще, по крайней мере, два механизма кальцийзависимой регуляции актинмиозинового взаимодействия. В поперечнополосатых мышцах большинства беспозвоночных животных кальций инициирует сокращение, присоединяясь к легким полипептидным цепям миозина в головках поперечных мостиков. В гладких мышцах позвоночных животных и в немышечном актомиозине сокращение контролируется кальцийзависимым фосфорилированием миозиновой головки. [6]
1.2

Свойства белков мышечной ткани свинины
Важнейшим свойством белков является их способность проявлять как кислые, так и основные свойства, то есть выступать в роли амфотерных электролитов. Это обеспечивается за счет различных диссоциирующих группировок, входящих в состав радикалов аминокислот. Например, кислотные свойства белку придают карбоксильные группы аспарагиновой и глутаминовой аминокислот, а щелочные - радикалы аргинина, лизина и гистидина. Чем больше дикарбоновых аминокислот содержится в белке, тем сильнее проявляются его кислотные свойства и наоборот. [13]

Эти же группировки имеют и электрические заряды, формирующие общий заряд белковой молекулы. В белках, где преобладают аспарагиновая и глутаминовая аминокислоты, заряд белка будет отрицательным, избыток основных аминокислот придает положительный заряд белковой молекуле. Вследствие этого в электрическом поле белки будут передвигаться к катоду или аноду в зависимости от величины их общего заряда. Так, в щелочной среде (рН 7-14) белок отдает протон и заряжается отрицательно (движение к аноду), тогда как в кислой среде (рН 1-7) подавляется диссоциация кислотных групп и белок становится катионом (движение к катоду):


Кислая область рН

Изоэлектрическая точка

Щелочная область рН

Суммарный заряд положительный

Суммарный заряд равен нулю

Суммарный заряд отрицательный

Движение к катоду

Движения нет

Движение к аноду


Таким образом, фактором, определяющим поведение белка как катиона или аниона, является реакция среды, которая определяется концентрацией водородных ионов и выражается величиной рН. Однако при определенных значениях рН число положительных и отрицательных зарядов уравнивается и молекула становится электронейтральной, то есть она не будет перемещаться в электрическом поле. Такое значение рН среды определяется как изоэлектрическая точка белков. При этом белок находится в наименее устойчивом состоянии и при незначительных изменениях рН в кислую или щелочную сторону легко выпадает в осадок. Для большинства природных белков изоэлектрическая точка находится в слабокислой среде (рН 4,8-5,4), что свидетельствует о преобладании в их составе дикарбоновых аминокислот. [14]

Белки активно вступают в химические реакции. Это свойство связано с тем, что аминокислоты, входящие в состав белков, содержат разные функциональные группы, способные реагировать с другими веществами. Важно, что такие взаимодействия происходят и внутри белковой молекулы, в результате чего образуется пептидная, водородная, дисульфидная и другие виды связей. К радикалам аминокислот, а, следовательно, и белков, могут присоединяться различные соединения и ионы. [11]

Белки обладают большим сродством к воде, то есть они гидрофильны. Это значит, что молекулы белка, как заряженные частицы, притягивают к себе диполи воды, которые располагаются вокруг белковой молекулы и образуют водную или гидратную оболочку. Эта оболочка предохраняет молекулы белка от склеивания и выпадения в осадок. Величина гидратной оболочки зависит от структуры белка. Например, альбумины более легко связываются с молекулами воды и имеют относительно большую водную оболочку, тогда как глобулины, фибриноген присоединяют воду хуже, и гидратная оболочка и них меньше. Таким образом, устойчивость водного раствора белка определяется двумя факторами: наличием заряда белковой молекулы и находящейся вокруг нее водной оболочки. При удалении этих факторов белок выпадает в осадок. Данный процесс может быть обратимым и необратимым. [15]

Обратимое осаждение белков (высаливание) предполагает выпадение белка в осадок под действием определенных веществ, после удаления которых он вновь возвращается в свое исходное (нативное) состояние. Для высаливания белков используют соли щелочных и щелочноземельных металлов (наиболее часто в практике используют сульфат натрия и аммония). Эти соли удаляют водную оболочку (вызывают обезвоживание) и снимают заряд. Между величиной водной оболочки белковых молекул и концентрацией солей существует прямая зависимость: чем меньше гидратная оболочка, тем меньше требуется солей. Так, глобулины, имеющие крупные и тяжелые молекулы и небольшую водную оболочку, выпадают в осадок при неполном насыщении раствора солями, а альбумины как более мелкие молекулы, окруженные большой водной оболочкой - при полном насыщении. [7]
1.3 Гидратация белков
В зависимости от количества воды растворимые белки животных тканей могут находиться в состоянии золя или геля, нерастворимые белки - только в состоянии геля. В клетках животных тканей существуют твёрдая и жидкая фаза. В составе твёрдой фазы находятся структурные белки, вообще не растворимые (белки типа коллагена и эластина), а частью хотя и растворимые в иных условиях, но остающиеся в состоянии геля при условиях, существующих в клетке (например, актин и миозин мышечной ткани).

В связи с посмертными изменениями клеток в твёрдую фазу переходит некоторая часть белков, которые при жизни находились в жидкой фазе. Например, в процессе развития посмертного окоченения часть белков саркоплазмы мышечной ткани образует гель.

Белковые вещества в водной среде являются многовалентными амфотерными электролитами, поэтому характер их взаимодействия с водой зависит от активной реакции среды.

В животных белках носители кислых функций - остатки аминокислот, содержащих карбоксильные группы (аспарагиновой и глутаминовой кислот); носители основных функций - остатки аминокислот, содержащих аминогруппы (аргинина, лизина, гистидина). Эти группы определяют зарядность молекулы и легко доступны для взаимодействия с ионами электролитов (в том числе и с Н+ и ОН- ионами).

Они также обуславливают способность белковых молекул к взаимодействию друг с другом с образованием более крупных ассоциатов.

Изменение реакции среды в кислую сторону от изоэлектрической точки подавляет кислотную диссоциацию белков и они выступают как основания, неся на себе положительные заряды
  1   2   3   4   5   6



Рефераты Практические задания Лекции
Учебный контент

© ref.rushkolnik.ru
При копировании укажите ссылку.
обратиться к администрации